Амилаза у собаки повышена

Амилаза у собаки повышена

Амилаза (диастаза)  первый, открытый в 1833г. фермент пищеварения, расщепляющий крахмал до мальтозы. Именно амилаза приводит к появлению сладковатого вкуса при длительном пережёвывании крахмалосодержащих продуктов без добавления сахара. Амилаза присутствует в слюне (птиалин), где начинает процесс пищеварения. По субстратной специфичности существует три типа амилаз, обозначаемых альфа, бета и гамма.

α-Амилаза является кальций-зависимым ферментом. К этому типу относятся амилаза слюнных желез и амилаза поджелудочной железы.

Какая амилаза у собак считается нормой, а какая повышена?

α-амилаза гидролизирует полисахаридную цепь крахмала и других длинноцепочечных углеводов, приводя к образованию олигосахаридов различной длины. У животных α-амилаза является основным пищеварительным ферментом. Активность α-амилазы оптимальна при нейтральной pH 6,7-7,0. Фермент обнаружен также у растений при прорастании семян, в грибах и бактериях.

β-Амилаза присутствует у бактерий, грибов и растений, но отсутствует у животных. При созревании фруктов β-амилаза расщепляет плодовый крахмал на сахара, что приводит к сладкому вкусу зрелых плодов. В семенах она активна на стадии предшествующей прорастанию. β-амилаза пшеницы является ключевым компонентом при образовании солода. Бактериальная β-амилаза участвует в разложении внеклеточного крахмала.

γ-Амилаза. В отличие от других амилаз γ-амилаза наиболее активна в кислых условиях при pH 3.

Амилаза – фермент, содержащийся преимущественно  в пищеварительном тракте. При повреждении  органов, содержащих  амилазу, большое  количество ее попадает в кровь и выделяется с мочой при этом  50% ее реабсорбируется канальцами, возвращаясь в кровяное русло. Повышение уровня амилазы наблюдается при воспалениях  и новообразованиях поджелудочной железы, асците и беременности (состоянии постоянного давления на поджелудочную железу), воспалении слюнных желез, почечной недостаточности, энтеритах, сахарном диабете; у собак уровень общей амилазы повышен при кормлении углеводистыми кормами (каши, фрукты).

Различают три изофермента амилазы, два из них являются основными по количественному и диагностическому значению: панкреатическая амилазу (Р-изофермент) (амилаза, вырабатываемая в поджелудочной железе) и амилаза слюны (S-изофермент).

Изофермент амилазы, характерный для поджелудочной железы, синтезируется ацинарными клетками поджелудочной железы и секретируется в кишечный тракт через систему протоков поджелудочной железы. Большая часть панкреатической амилазы расщепляется в дистальной части тонкого кишечника трипсином, лишь небольшое количество попадает в кровь. Уровень панкреатической амилазы (так же, как и общей амилазы) сыворотки крови возрастает при острых панкреатитах, при хирургических и травматических повреждениях поджелудочной железы. Но по клинической  чувствительности и специфичности диагностическая ценность исследования панкреатической α-амилазы в выявлении острых панкреатитов на 38% выше чувствительности общей α-амилазы. Активность панкреатической α-амилазы в сыворотке крови составляет 30-55% от общей амилазы, в моче —  60-70%. Диагностическая чувствительность панкреатической амилазы в сыворотке крови для острого панкреатита составляет 92%, специфичность — 85%.

Особенности изменения активности изоферментов при некоторых патологических состояниях:

— увеличение активности Р-изофермента при: панкреатите (до 75-80%), перфорирующей язве, непроходимости кишечника, мезентериальном инфаркте

— увеличение активности S –изофермента при:  повреждении слюнных желез

— увеличение активности S- и Р –изоферментов при: почечной недостаточности, перитоните, диабете.

При остром панкреатите содержание амилазы увеличивается через 5 – 6 часов от начала острого приступа и сохраняется повышенным  в 6-10 раз в течение 2 – 5 дней. Увеличение активности ее в плазме, как правило, не отражает тяжесть заболевания, а подчас наоборот деструкция поджелудочной железы может не сопровождаться значительным увеличением концентрации панкреатической α–амилазы в плазме.

Понижение уровня амилазы  в крови встречается при недостаточности работы органов, вырабатывающих этот фермент: недостаточность поджелудочной железы после тяжелого острого панкреатита, панкреонекроз (отмирание большей части поджелудочной железы).

Определение амилазы  в крови производится с помощью  биохимического анализа. Для получения  достоверных результатов анализа  кровь рекомендуется сдавать в утренние часы, не менее чем через 8 часов  после последнего приема пищи.

Еще интересные статьи

В рубрике "Наша работа"

Анализ крови у собак: норма, расшифровка, причины повышения и снижения показателей

Добавить комментарий

Ваш адрес email не будет опубликован. Обязательные поля помечены *